Amyloidose der inneren Organe was ist das?

Amyloidose ist eine Krankheit, die durch Stoffwechselstörungen gekennzeichnet ist und zur Bildung einer neuen Substanz für den Körper (Amyloid) führt, die sich in den Organen ablagert und deren Funktionen stört.

Amyloid ist ein komplexes Glykoprotein, bei dem fibrilläre und globuläre Proteine ​​eng mit Polysacchariden verwandt sind. Amyloidfibrille besteht aus Polypeptidproteinen; Neben dem fibrillären Protein enthält das Amyloid noch ein weiteres Protein - die sogenannte P-Komponente, die für alle Formen von Amyloid gleich ist. Es wird angenommen, dass die P-Komponente normales Molkeprotein ist, das an Amyloidfibrillen gebunden ist..

Amyloidose kann als Komplikation einer Krankheit auftreten oder sich als eigenständiger Prozess entwickeln.

Gegenwärtig werden abhängig von der Ätiologie verschiedene Formen der Amyloidose unterschieden, die ihre charakteristische biochemische Zusammensetzung von Amyloidfibrillen aufweisen.

Die primäre (idiopathische) Amyloidose entwickelt sich ohne ersichtlichen Grund und betrifft verschiedene Organe (Herz, Nieren, Darm, Leber, Nervensystem). Die biochemische Form der primären Amyloidose ist die AL-Form, die Vorläufer eines solchen Amyloids sind leichte Ig- und Immunglobulin-Ketten. Entsprechend der Struktur des Amyloids und der Art der Schädigung der inneren Organe liegt die primäre (idiopathische) Amyloiddosis nahe an der Amyloidose beim Myelom, die derzeit als separate Gruppe zugeordnet wird.

Die erbliche (genetische) Amyloidose äußert sich in einer vorherrschenden Nierenschädigung, einer Kombination aus Nierenschädigung und Nervensystem. In unserem Land ist die erbliche Amyloidose normalerweise mit einer periodischen Erkrankung verbunden, die autosomal-dominant übertragen wird. Bei dieser Krankheit kann Amyloidose die einzige Manifestation sein. Die biochemische Form der erblichen Amyloidose ist AF (der Vorläufer von Amyloid ist Präalbumin). Im Falle einer periodischen Erkrankung ist die biochemische Form AA (der Vorläufer ist SAA-Protein)..

Erworbene (sekundäre) Amyloidose tritt am häufigsten auf und entwickelt sich mit rheumatoider Arthritis, Spondylitis ankylosans, Tuberkulose, chronischer Eiterung - Osteomyelitis, Bronchiektasie, chronischem Lungenabszess, seltener mit Colitis ulcerosa, Psoriasis, Lymphogranulomatose, Lungensyphilis et al. Die biochemische Form der sekundären Amyloidose ist AA (ihr Serumvorläufer ist das von Hepatozyten synthetisierte SAA-Protein)..

Senile Amyloidose - das Ergebnis von involutiven Störungen des Proteinstoffwechsels - findet sich im Gehirn, in der Bauchspeicheldrüse und im Herzen. Die biochemische Formel lautet AS (Vorläufer ist Präalbumin).

Lokale Amyloidose entwickelt sich ohne ersichtlichen Grund, ihre biochemische Formel lautet AE (unbekannter Vorgänger).

Pathogenese: Nur wenige Zusammenhänge der Pathogenese sind bekannt (Schema 22). Aus dem Diagramm folgt, dass unter dem Einfluss von Genmutationen sowie den Auswirkungen externer Faktoren die Immunität verändert - abnimmt



Schema 22. Pathogenese der Amyloidose

die Anzahl der T-Lymphozyten. Dies führt zu einer Abnahme ihrer kontrollierenden Wirkung auf das B-System von Lymphozyten. Infolgedessen nimmt die Anzahl der B-Zellen, die normale Immunglobuline tragen, ab, und die Anzahl der B-Zellen, die Amyloidfibrillenvorläufer synthetisieren, nimmt zu. Amyloidoblasten produzieren in erhöhter Menge fibrilläres Protein, das die Synthese von Amyloid in großen Mengen bewirkt.

Aufgrund eines genetischen Defekts bei Amyloidoklasten, der zu einer Abnahme ihrer enzymatischen Aktivität beiträgt, tritt jedoch keine ausreichende Amyloidresorption auf. Infolgedessen kommt es zu einer erhöhten Ablagerung von Amyloid in Geweben und Organen [Mukhin N.A., 1981]..

Beim Myelom entsteht eine Amyloidose als Folge einer erhöhten Produktion von Paraprotein durch Plasmozyten, die das Amyloid bilden. Die Zusammensetzung von Amyloid mit verschiedenen Formen der Amyloidose ist unterschiedlich, was durch die Zusammensetzung des Proteins von Amyloidfibrillen bestimmt wird.

Bei Schädigung des Myokards und der peripheren Nerven (hauptsächlich bei der idiopathischen Form der Amyloidose beobachtet) lagert sich das Amyloid um die Kollagenfasern des Bindegewebes ab. Bei Läsionen wird eine Amyloidablagerung um retikuläre Fasern beobachtet

Nieren, Darm, Leber, Nebennieren, Bauchspeicheldrüse (mit erblicher und sekundärer Amyloidose). Es ist jedoch eine Kombination aus Perikollagen und periretischer Ablagerung von Amyloid möglich, wodurch kombinierte Läsionen verschiedener Organe und Systeme bereitgestellt werden.

Wenn Amyloid im Gewebe abgelagert wird, nimmt die Anzahl der funktionierenden Elemente, Kardiomyozyten, Hepatozyten, Nervenfasern und Nierenglomeruli ab, was anschließend zur Entwicklung eines Organversagens führt.

So lagert sich Amyloid im Herzen unter dem Endokard, im Stroma und in den Myokardgefäßen sowie entlang der Venen im Epikard ab. In diesem Fall nimmt die Größe des Herzens stark zu und die Anzahl der Kardiomyozyten nimmt schnell ab. All dies führt zu einer Abnahme der kontraktilen Myokardfunktion und Herzinsuffizienz sowie zu einer Beeinträchtigung der Überleitung und des Herzrhythmus. Im Gehirn mit seniler Amyloidose befindet sich Amyloid in der sogenannten senilen Plaque des Kortex, der Gefäße und der Membranen. In der Haut lagert sich Amyloid in den Papillen- und Blutgefäßwänden ab, was zu einer scharfen Atrophie der Epidermis führt. In der Leber lagert sich Amyloid zwischen den sternförmigen Retikuloendotheliozyten der Sinusgefäße, in den Wänden der Blutgefäße, in den Gängen und im Bindegewebe der Pfortader ab. Wenn sich Amyloid ansammelt, verkümmern die Leberzellen.

In den Nieren lagert sich Amyloid in der Membran der glomerulären Kapillaren und Tubuli des Nephrons, im Mesangium, in den Kapillarschleifen und entlang des Arteriols ab. Während sich Amyloid ansammelt, verkümmern die meisten Nephrone, sterben ab oder werden durch Bindegewebe ersetzt - eine Amyloid-geschrumpfte Niere erscheint. Dieser Vorgang kann wie folgt dargestellt werden:

Proteinurie -> nephrotisches Syndrom -> Nierenversagen.

Dementsprechend werden im Krankheitsbild drei Stadien unterschieden: 1) initial (proteinurisch); 2) detailliert (nephrotisch); 3) terminal (azotämisch).

Das klinische Bild: Die Manifestationen der Amyloidose sind vielfältig und werden bestimmt durch: 1) die Lokalisierung des Amyloids in einem bestimmten Organ; 2) die Schwere der Amyloidablagerungen im Organ; 3) die Hauptkrankheit, gegen die sich Amyloid entwickelte (mit einer sekundären Form der Amyloidose).

Bei der Diagnose können Schwierigkeiten auftreten, da die klinischen Manifestationen der Krankheit nur bei einer bestimmten Menge an abgelagertem Amyloid erkennbar sind. In dieser Hinsicht ist eine „latente“ Periode vom Moment der Amyloidablagerung bis zum Auftreten von Symptomen einer Organ- oder Systemstörung unvermeidlich.

Das klinische Bild ist besonders hell bei Nierenschäden - der häufigsten Lokalisation von Amyloidablagerungen.

In der ersten Phase der diagnostischen Suche, in der Anfangsphase, können praktisch keine Informationen erhalten werden, die auf eine Schädigung der Nieren durch Amyloidose hinweisen. Patientenbeschwerden sind mit der Grunderkrankung verbunden (mit sekundärer Amyloidose).

Die Anamnese enthält Informationen über das Vorliegen einer Krankheit (Lungentuberkulose, Osteomyelitis, rheumatoide Arthritis usw.), ihren Verlauf und die Therapie. Diese Informationen allein erlauben keine Diagnose einer Nierenamyloidose, machen den Arzt jedoch auf diese Möglichkeit aufmerksam..

Im fortgeschrittenen Stadium der Amyloidose haben Patienten aufgrund der Entwicklung eines nephrotischen Syndroms Beschwerden über eine Abnahme der Urinmenge, Ödeme unterschiedlicher Prävalenz und Schwere sowie Beschwerden über Schwäche, Appetitlosigkeit und Leistungsminderung. Zusammen mit ihnen bleiben bei sekundärer Amyloidose Beschwerden über die Manifestation der Grunderkrankung bestehen.

Im Endstadium werden Beschwerden durch chronisches Nierenversagen verursacht: verminderter Appetit, Übelkeit, Erbrechen (dyspeptische Störungen), Kopfschmerzen, Schlafstörungen (Störungen des Nervensystems), Hautjucken.

Im zweiten Stadium der diagnostischen Suche im Frühstadium können nur die für die Grunderkrankung charakteristischen Symptome (mit sekundärer Amyloidose) festgestellt werden.

Im erweiterten Stadium wird Folgendes festgestellt: 1) Ödeme unterschiedlicher Lokalisation und Schwere; Bei signifikanter Flüssigkeitsretention im Körper können Hydrothorax, Hydroperikard und vorübergehender Aszites auftreten. 2) arterielle Hypertonie (gefunden bei 12 bis 20% der Patienten mit Amyloidose), Dilatation und Hypertrophie des linken Ventrikels; 3) eine Zunahme von Leber und Milz aufgrund von Ablagerungen in den Geweben des Amyloids (Leber und Milz sind dicht, schmerzlos, mit einem spitzen Rand); 4) Symptome der Grunderkrankung (mit sekundärer Amyloidose).

Im Endstadium werden die Symptome durch die Schwere des Nierenversagens bestimmt: 1) dystrophisches Syndrom (Veränderungen der Haut und der Schleimhäute); 2) serös-artikuläres Syndrom (Osteoarthropathie, sekundäre Gicht, trockene Perikarditis, Pleuritis); 3) arterielle Hypertonie.

Im dritten Stadium der diagnostischen Suche nach Amyloidose werden die wichtigsten Informationen für die Diagnose erhalten, die wie folgt gruppiert werden können: 1) Harnsyndrom; 2) Störungen des Protein- und Lipidstoffwechsels; 3) Nachweis der Ablagerung von Amyloidmassen.

Harnsyndrom: 1) Proteinurie ist das wichtigste Symptom der Amyloidose, entwickelt sich in all ihren Formen, meist jedoch mit sekundärer Amyloidose. Proteinurie ist normalerweise signifikant, 2 bis 20 g Protein werden pro Tag freigesetzt, wobei der Hauptteil Albumin ist. Globuline werden in geringeren Mengen ausgeschieden, die Ausscheidung von Amyloid-Serum-Vorläufer (SAA-Protein) im Urin ist mit Urin möglich. Im Endstadium bleibt die Proteinurie bestehen. Im Urin können a- und insbesondere g-Glykoproteine ​​nachgewiesen werden.

Dementsprechend werden Grade der Proteinurie durch hyaline und seltener körnige Zylinder nachgewiesen. Mikrohämaturie oder Leukozyturie werden selten diagnostiziert, ihr Schweregrad entspricht jedoch nicht dem Grad der Proteurie (wie dies bei Glomerulonephritis beobachtet wird). Der Grad der Störungen des Lipidstoffwechsels bei Amyloidose entspricht einer Lipidurie mit doppelbrechenden Kristallen im Urinsediment.

Störungen des Protein- und Lipidstoffwechsels: 1) Hypoproteinämie in Kombination mit Hypoalbuminämie und Hyper-

Amyloidose

Amyloidose ist eine systemische Erkrankung, bei der die Ablagerung von Amyloid (einer Protein-Polysaccharid-Substanz (Glykoprotein)) in Organen und Geweben auftritt, was zu einer Verletzung ihrer Funktionen führt.

Amyloid besteht aus globulären und fibrillären Proteinen, die eng mit Polysacchariden verflochten sind. Eine leichte Ablagerung von Amyloid in den Drüsengeweben, dem Stroma der Parenchymorgane und den Wänden der Blutgefäße verursacht keine klinischen Symptome. Bei signifikanten Amyloidablagerungen in den Organen treten jedoch ausgeprägte makroskopische Veränderungen auf. Das Volumen des betroffenen Organs nimmt zu, sein Gewebe wird wachsartig oder fettig. Die Organatrophie entwickelt sich unter Bildung einer funktionellen Insuffizienz weiter.

Die Inzidenz von Amyloidose beträgt 1 Fall pro 50.000 Menschen. Die Krankheit tritt häufiger bei älteren Menschen auf..

Ursachen und Risikofaktoren

Amyloidose entwickelt sich normalerweise vor dem Hintergrund lang anhaltender eitrig-entzündlicher (bakterielle Endokarditis, Bronchiektasie, Osteomyelitis) oder chronischer Infektionskrankheiten (Malaria, Actinomykose, Tuberkulose). Seltener entwickelt sich Amyloidose bei Krebspatienten:

  • Lungenkrebs
  • Nierenkrebs;
  • Leukämie;
  • Lymphogranulomatose.

Amyloidose kann verschiedene Organe betreffen, und das klinische Bild der Krankheit ist vielfältig..

Folgende Krankheiten können ebenfalls zu Amyloidose führen:

  • Sarkoidose;
  • Whipple-Krankheit;
  • Morbus Crohn;
  • unspezifische Colitis ulcerosa;
  • Schuppenflechte;
  • Spondylitis ankylosans;
  • rheumatoide Arthritis;
  • Atherosklerose.

Es gibt nicht nur erworbene, sondern auch erbliche Formen der Amyloidose. Diese beinhalten:

  • Mittelmeerfieber
  • Portugiesische neuropathische Amyloidose;
  • Finnische Amyloidose;
  • Dänische Amyloidose.

Faktoren für das Auftreten von Amyloidose:

  • genetische Veranlagung;
  • Verletzungen der zellulären Immunität;
  • Hyperglobulinämie.

Formen der Krankheit

Abhängig von den Gründen, die es verursacht haben, wird die Amyloidose in verschiedene klinische Formen unterteilt:

  • senil (senil);
  • erblich (genetisch, familiär);
  • sekundär (erworben, reaktiv);
  • idiopathisch (primär).

Je nachdem, in welchem ​​Organ Amyloidablagerungen hauptsächlich abgelagert sind, wird Folgendes ausgeschieden:

  • Nierenamyloidose (nephrotische Form);
  • Amyloidose des Herzens (kardiopathische Form);
  • Amyloidose des Nervensystems (neuropathische Form);
  • Leberamyloidose (hepatopathische Form);
  • Nebennieren-Amyloidose (epinephropatische Form);
  • APUD-Amyloidose (Amyloidose der Organe des neuroendokrinen Systems);
  • gemischte Amyloidose.

Amyloidose ist auch lokal und systemisch. Bei lokaler Amyloidose wird eine vorherrschende Läsion eines Organs festgestellt, bei systemischen zwei oder mehr.

Symptome

Das klinische Bild der Amyloidose ist vielfältig: Die Symptomatik wird durch die Dauer der Erkrankung, die Lokalisierung von Amyloidablagerungen und deren Intensität, den Grad der Organfunktionsstörung, ein Merkmal der biochemischen Struktur von Amyloid, bestimmt.

Im anfänglichen (latenten) Stadium der Amyloidose fehlen Symptome. Amyloidablagerungen können nur mikroskopisch nachgewiesen werden. In Zukunft tritt mit zunehmenden Ablagerungen des pathologischen Glykoproteins ein Funktionsversagen des betroffenen Organs auf und schreitet fort, was die Merkmale des Krankheitsbildes bestimmt.

Faktoren für das Auftreten von Amyloidose: genetische Veranlagung, beeinträchtigte zelluläre Immunität, Hyperglobulinämie.

Bei renaler Amyloidose wurde lange Zeit über eine moderate Proteinurie berichtet. Dann entwickelt sich ein nephrotisches Syndrom. Die Hauptsymptome einer Amyloidose der Nieren sind:

  • das Vorhandensein von Protein im Urin;
  • arterieller Hypertonie;
  • Schwellung
  • chronisches Nierenversagen.

Für die Amyloidose des Herzens ist eine Triade von Zeichen charakteristisch:

  • Herzrhythmusstörung;
  • Kardiomegalie;
  • progressive chronische Herzinsuffizienz.

In den späteren Stadien der Krankheit führt bereits eine geringe körperliche Anstrengung zum Auftreten schwerer Schwäche und Atemnot. Vor dem Hintergrund einer Herzinsuffizienz kann sich eine Polyserositis entwickeln:

  • Perikarderguss;
  • Pleuraerguss;
  • Aszites.

Bei der Amyloidose des Magen-Darm-Trakts ist eine Zunahme der Zunge (Makroglossie) bemerkenswert, die mit der Ablagerung von Amyloid in der Dicke seines Gewebes verbunden ist. Andere Manifestationen:

  • Übelkeit;
  • Sodbrennen;
  • Verstopfung, gefolgt von Durchfall;
  • Malabsorption von Nährstoffen aus dem Dünndarm (Malabsorptionssyndrom);
  • gastrointestinale Blutungen.

Amyloidschäden an der Bauchspeicheldrüse treten normalerweise unter dem Deckmantel einer chronischen Pankreatitis auf. Amyloidablagerung in der Leber verursacht portale Hypertonie, Cholestase und Hepatomegalie.

Bei der Amyloidose der Haut treten wachsartige Knötchen im Nacken, im Gesicht und in den natürlichen Falten auf. Oft ähnelt die Amyloidose der Haut in ihrem Verlauf Lichen planus, Neurodermatitis oder Sklerodermie.

Mit der Amyloidose des Bewegungsapparates entwickelt der Patient:

  • Myopathie;
  • humeroskapuläre Periarthritis;
  • Karpaltunnelsyndrom;
  • Polyarthritis bei symmetrischen Gelenken.

Die Amyloidose des Nervensystems ist schwerwiegend und gekennzeichnet durch:

  • anhaltende Kopfschmerzen;
  • Schwindel
  • Demenz
  • starkes Schwitzen;
  • orthostatische Kollaps;
  • Lähmung oder Parese der unteren Extremitäten;
  • Polyneuropathie.

Diagnose

Angesichts der Tatsache, dass Amyloidose verschiedene Organe betreffen kann und das klinische Bild der Krankheit unterschiedlich ist, weist ihre Diagnose gewisse Schwierigkeiten auf. Beurteilung des Funktionszustands der inneren Organe ermöglichen:

  • Ultraschall
  • Echokardiographie;
  • EKG;
  • Radiographie;
  • Gastroskopie (Endoskopie);
  • Sigmoidoskopie.

Die Inzidenz von Amyloidose beträgt 1 Fall pro 50.000 Menschen. Die Krankheit tritt häufiger bei älteren Menschen auf..

Amyloidose kann angenommen werden, wenn in den Ergebnissen von Labortests folgende Veränderungen festgestellt werden:

  • Anämie;
  • Thrombozytopenie;
  • Hypokalzämie;
  • Hyponatriämie;
  • Hyperlipidämie;
  • Hypoproteinämie;
  • Zylindrurie;
  • Leukozyturie.

Für die endgültige Diagnose ist es erforderlich, eine Punktionsbiopsie der betroffenen Gewebe (Rektumschleimhaut, Magen, Lymphknoten, Zahnfleisch, Nieren) durchzuführen und anschließend das erhaltene Material histologisch zu untersuchen. Der Nachweis von Amyloidfibrillen in der Testprobe bestätigt die Diagnose..

Behandlung

Bei der Behandlung der primären Amyloidose werden Glukokortikoidhormone und Zytostatika eingesetzt..

Bei der sekundären Amyloidose zielt die Behandlung hauptsächlich auf eine Hintergrunderkrankung ab. Es werden auch Arzneimittel der 4-Aminochinolin-Reihe verschrieben. Proteinarme Salzreduktion empfohlen.

Die Entwicklung des Endstadiums des chronischen Nierenversagens ist eine Indikation für die Hämodialyse.

Mögliche Komplikationen und Folgen

Amyloidose kann durch folgende Pathologien kompliziert werden:

  • Diabetes mellitus;
  • Leberversagen;
  • gastrointestinale Blutungen;
  • Nierenversagen;
  • Amyloidgeschwüre des Magens und der Speiseröhre;
  • Herzinsuffizienz.

Prognose

Amyloidose ist eine chronisch fortschreitende Krankheit. Bei der sekundären Amyloidose wird die Prognose weitgehend durch die Möglichkeit bestimmt, eine Therapie für die Grunderkrankung durchzuführen.

Mit der Entwicklung von Komplikationen verschlechtert sich die Prognose. Nach dem Auftreten von Symptomen einer Herzinsuffizienz überschreitet die durchschnittliche Lebenserwartung in der Regel einige Monate nicht. Die Lebenserwartung von Patienten mit chronischer Niereninsuffizienz beträgt durchschnittlich 12 Monate. Diese Zeitspanne ist bei Hämodialyse leicht verlängert..

Verhütung

Die Prävention der primären (idiopathischen) Amyloidose fehlt, da die Ursache unbekannt ist.

Zur Vorbeugung von sekundärer Amyloidose ist es wichtig, infektiöse, onkologische und eitrig-entzündliche Erkrankungen rechtzeitig zu identifizieren und zu behandeln..

Die Prävention genetischer Formen der Amyloidose besteht in der medizinischen und genetischen Beratung von Paaren in der Phase der Schwangerschaftsplanung.

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Ausbildung: Absolvierte 1991 das Tashkent State Medical Institute mit einem Abschluss in medizinischer Versorgung. Wiederholte Fortbildungskurse.

Berufserfahrung: Anästhesist-Beatmungsbeutel des städtischen Mutterschaftskomplexes, Beatmungsbeutel der Hämodialyse-Abteilung.

Die Informationen werden nur zu Informationszwecken zusammengestellt und bereitgestellt. Fragen Sie Ihren Arzt beim ersten Anzeichen einer Krankheit. Selbstmedikation ist gesundheitsschädlich.!

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AMYLOIDOSE

Amyloidose (Amyloidose; griechische Amylon - Stärke, Eidos - Typ + -ōsis), Amyloiddystrophie - eine Verletzung des Proteinstoffwechsels, ausgedrückt in der Ablagerung und Akkumulation von Proteinsubstanzen in Geweben mit charakteristischen physikochemischen Eigenschaften. Ätiologisch und pathogenetisch werden verschiedene Prozesse kombiniert, die zur Bildung eines komplexen Glucoproteins - Amyloid - in Geweben führen.

Die Untersuchung der Amyloidose wurde durch die Beschreibung der „Talgkrankheit“ und Virchow (R. Virchow, 1853) des Amyloids durch Rokitansky (S. Rokitansky, 1844) sowie durch die Erstellung eines experimentellen Modells der Amyloidose durch N. P. Kravkov und Kuchinsky (M. N. Kuczynski) erleichtert. Das häufigste Kaseinmodell ist die Amyloidose, die durch subkutane Injektion von 5-10% einer Suspension oder Lösung von Natriumcaseinat in Mäuse oder Kaninchen erhalten wird. Experimentelle Amyloidose kann jedoch auch durch eine Kultur von Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa und Diphtheria bacillus, Gonococcus, Vibrio cholerae, Terpentin, proteolytischen Enzymen, kolloidalen Lösungen von Schwefel, Selen und mehr verursacht werden.

Die Ausbreitung der Amyloidose in verschiedenen Ländern ist nicht gleich. In Spanien beträgt die Häufigkeit 1,9% der Autopsien, in Portugal 1,4%, in Israel 0,55% und in Japan nur 0,1%, was einige Autoren durch die Ernährungsmerkmale der Bevölkerung erklären.

Die häufigste Lokalisation von Amyloidose ist die Niere, wo sie nach A. A. Demin (1970) in 1,4% der Fälle nach G. P. Shultsev (1970) gefunden wird und Schnittbeobachtungen der 60-70er Jahre abdeckt. - in 1,9% der Fälle.

Inhalt

Amyloid und seine Eigenschaften

Amyloid hat eine komplexe Struktur. Seine Hauptkomponente sind Proteine, zu denen sowohl fibrilläre (Gewebe-) Proteine ​​vom Kollagentyp als auch Plasmaproteine ​​- α- und γ-Globuline, Fibrinogen - gehören. Amyloidpolysaccharide werden durch Chondroitinsulfur- und Hyaluronsäuren, Heparin und Neuraminsäure dargestellt, wobei Chondroitinsulfate überwiegen. Amyloid hat antigene Eigenschaften; beständig gegen viele Enzyme, Säuren, Laugen aufgrund der Stärke der Bindungen zwischen Protein- und Polysaccharidkomponenten.

Die chemische Zusammensetzung von Amyloid ist für verschiedene Formen und Arten der Amyloidose nicht gleich, was seine unterschiedliche Einstellung zu Farbstoffen (Kongorot, Methyl- oder Enzianviolett, Jod und Jodgruen) und die unterschiedlichen Intensitäten der charakteristischen metachromatischen Reaktion erklärt. In einigen Fällen fehlt diese Reaktion (achromatisches Amyloid oder Achroamyloid, Paraamyloid). Das spezifischste für Amyloid ist seine Lumineszenz mit Thioflavin S oder T..

Amyloid hat eine fibrilläre parakristalline Struktur. In dieser Hinsicht hat er Dichroismus und Anisotropie (siehe); Letzteres ist am ausgeprägtesten, wenn der Kongo rot gefärbt ist (Abb. 1). Das Spektrum der positiven Doppelbrechung von Amyloid liegt im Bereich von 540-560 nm. Diese polarisationsoptischen Eigenschaften von Amyloid können es von Kollagen, Retikulin und Elastin unterscheiden.

Durch Elektronenmikroskopie detektierte Amyloidfibrillen haben einen Durchmesser von 7,5 nm und eine Länge von bis zu 800 nm; Sie sind frei von Querstreifen. Jede Fibrille besteht aus zwei Subfibrillen (Filamenten) mit einem Durchmesser von 2,5 nm, die parallel in einem Abstand von 2,5 nm voneinander angeordnet sind. Die intrazelluläre Bildung von Amyloidfibrillen wurde festgestellt sowie die Beteiligung an der Fibrillogenese von mesenchymalen Zellen - der retikulären Zelle Fibroblast (Abb. 2) -, die es ermöglichte, das Amyloid als abnormales fibrilläres Protein zu betrachten.

Im Gegensatz zu Kollagen sind die Strukturproteine ​​von Amyloidfibrillen reich an Tryptophan und enthalten kein Hydroxyprolin. Sie sind mit einer geringen Menge an neutralem Zucker und Sialinsäure verbunden.

Strukturelle und chemische Eigenschaften von Fibrillen bestimmen die spezifische Färbung von Kongorot-Amyloid, dessen Moleküle durch Wasserstoffbrückenbindungen der Farbstoffsulfogruppen mit den Hauptproteingruppen fest zwischen den Fibrillenfilamenten gehalten werden.

Neben Fibrillen wurden im Amyloid spezifische stabförmige Strukturen („periodische Stäbe“ oder P-Komponente) mit einem Durchmesser von 10 nm und einer Länge von bis zu 400 nm isoliert. Sie bestehen aus getrennten fünfeckigen Formationen mit einem Durchmesser von 9-10 nm, die in einem Abstand von 4 nm voneinander angeordnet sind. Jede solche Formation wird durch fünf dreieckige Komponenten mit einem Durchmesser von bis zu 2,5 nm dargestellt. Die stabförmigen Strukturen gehören zu Glucoproteinen Serumursprungs, in denen ist der Gehalt an neutralem Zucker und Sialinsäure im Vergleich zu Amyloidfibrillen viel höher; Sie bestimmen die antigenen Eigenschaften von Amyloid.

Ätiologie und Pathogenese

Die Ätiologie und Pathogenese der Amyloidose ist nicht ganz klar. Drei Haupttheorien der Pathogenese der Amyloidose werden diskutiert..

I. Die Theorie der lokalen Zellgenese von Taylum (G. Teilum, 1954) erklärt die Amyloidogenese nur auf Zellebene. In diesem Fall handelt es sich um die Synthese des Retikuloendothels von nicht Amyloid durch die Zelle - einer komplexen heterogenen Substanz, die aus fibrillären und nicht fibrillären Strukturen besteht, sondern nur aus ihren fibrillären Vorläufern. Amyloid wird außerhalb der Zelle in enger Verbindung mit den Faserstrukturen des Bindegewebes gebildet. Nach dieser Theorie können bei der Amyloidogenese zwei Phasen unterschieden werden: Präamyloid und tatsächlich Amyloid. Vor dem Auftreten von Amyloid im retikuloendothelialen System werden Proliferation und plasmacytische Transformation unter Bildung von RNA-reichen pyroninophilen Zellen beobachtet. In der Amyloidphase selbst gibt es eine Unterdrückung der Proliferation von Retikuloendothelzellen, die Abreicherung von pyroninophilen Zellen und das Auftreten von Polysaccharid-reichen Zellen (PAS-Zellen), die die Amyloid-Substanz „aufbauen“. Die Theorie der "lokalen zellulären Genese" erklärt eine Reihe von Tatsachen, die aus klinischen und experimentellen Beobachtungen bekannt sind. Vom Standpunkt dieser Theorie aus kann man insbesondere die Selektivität der Schädigung der Elemente des retikuloendothelialen Systems in sekundärem A erklären, vor allem der Bereiche, die am funktionellsten aktiv sind: Randzonen der Milzfollikel, Lebersinusoide. Ein wichtiges Argument für die Theorie der lokalen Zellgenese ist die Arbeit, die die Bildung von Amyloid in Gewebekultur überzeugend zeigt. Der Nachweis der intrazellulären Bildung von Amyloidfibrillen durch eine Retikuloendothelzelle (PAS-Zelle) löst jedoch nicht das Problem, die Theorie der „lokalen Zellgenese“ als universell anzuerkennen.

II. Nach der immunologischen Theorie von Leschke-Letterer (N. Loeschke, E. Letterer, 1927) wird die Bildung von Amyloid als Ergebnis der Antigen-Antikörper-Reaktion betrachtet, wobei das Antigen das Abbauprodukt eines Gewebes oder eines Fremdproteins ist und das Amyloid ein Proteinniederschlag ist, der hauptsächlich an den Stellen der Antikörperbildung abgelagert wird. Amyloid tritt unter Bedingungen einer schlechten Antikörperproduktion und eines Überschusses an Antigen auf. Hypergammaglobulinämie im Präamyloidstadium, der Abfall von Immunglobulinen während der Bildung von Amyloid, die Art der morphologischen Veränderungen in Organen usw. sprechen für die immunologische Theorie. Diese Theorie erklärt jedoch nicht Fälle der Entwicklung einer Amyloidose bei Personen mit Hypo- und Agammaglobulinämie. Die Beteiligung immunologischer Mechanismen an der Entwicklung der Amyloidose erfordert weitere Untersuchungen.

III. Die Theorie der Dysproteinose oder Cagley-Organoproteinose (V. Cagli, 1961) betrachtet Amyloid als ein Produkt des perversen Proteinstoffwechsels. Vom Standpunkt dieser Theorie aus ist die Hauptverbindung in der Pathogenese der Amyloidose die Dysproteinämie mit der Akkumulation von groben Proteinfraktionen und abnormalen Proteinen im Plasma. Hyperfibrinogenämie kann auch eine Bedingung für die Bildung von Amyloid sein..

Pathologische Anatomie

Amyloidablagerungen haben eine typische Lokalisation in den Wänden von Blut und lymphatischen Kapillaren und Gefäßen, in Intima oder Adventitia; im Stroma von Organen entlang der retikulären oder Kollagenfasern; in der intrinsischen Membran von Drüsenstrukturen.

Abhängig vom Verhältnis von Amyloid zu verschiedenen Zellen (retikuläre Zelle, Fibroblast) oder zu verschiedenen Fasern des Bindegewebes (retikulär, Kollagen), unter denen Amyloid ausfällt, werden periretikuläre und perikollagene Amyloidose unterschieden.

Die periretikuläre Amyloidose, bei der Amyloid entlang der retikulinhaltigen Membranen von Blutgefäßen und Drüsen sowie des retikulären Stromas der Parenchymorgane ausfällt, ist durch eine vorherrschende Läsion von Milz, Leber, Nieren (siehe Farbe Abb. 1-3), Nebennieren, Darm und Intima kleiner Gefäße gekennzeichnet und mittleres Kaliber (die sogenannte parenchymale, typische Amyloidose). Perikollagen-Amyloidose, bei der Amyloid entlang der Kollagenfasern ausfällt, ist durch eine vorherrschende Schädigung der Adventitia von Gefäßen mittleren und großen Kalibers, Myokard, gestreiften und glatten Muskeln, Nerven, Haut (die sogenannte mesenchymale, systemische Amyloidose) gekennzeichnet..

Geringfügige Ablagerungen von Amyloid, die nur durch mikroskopische Untersuchung festgestellt werden, führen normalerweise nicht zu Funktionsstörungen (klinisch latentes Stadium der Amyoidose) und verändern das Erscheinungsbild der Organe nicht.

Progressive Amyloidose führt in der Regel zu einem Versagen der funktionellen Organe, das mit einer Atrophie der Parenchymelemente und Sklerose verbunden ist. Das Organ wächst an Volumen, wird dicht und spröde, hat ein eigenartiges wachsartiges oder fettiges Aussehen im Abschnitt („Talgmilz“, „wachsartige Leber“). Am Ende entwickelt sich eine Amyloidfalte des Organs, z. Amyloidfalten der Nieren (Abb. 3). Die Vielzahl der Ursachen der Amyloidose und die Mechanismen der Amyloidbildung machen die Suche nach einer einheitlichen Theorie der Amyloidogenese daher ungerechtfertigt. Offensichtlich gibt es keine einzige Amyloidose als klinisch-morphologisches Konzept, es gibt Amyloidosen. Konkurrierende Theorien der Amyloidose erklären nur bestimmte Zusammenhänge in ihrer Pathogenese (humoral, Gewebe, zellulär)..

Es gibt jedoch eine Reihe von Symptomen, die allen Formen der Amyloidose gemeinsam sind. Dazu gehören: Dysproteinämie, die Ausdruck eines gestörten Proteinstoffwechsels und des Prozesses der Aktualisierung der körpereigenen Proteine ​​ist; Transformation der Zellen des retikuloendothelialen Systems mit dem Auftreten der fibrillären Struktur des Amyloids; typische submikroskopische Veränderungen vor dem Auftreten von Amyloid; einzelne submikroskopische Struktur von Amyloid.

Eine allgemein anerkannte Klassifikation der Amyloidose existiert nicht. Lubarsch (O. Lubarsch, 1929) und Reimann (N. A. Reimann, 1935) unterschieden zwischen primärer (idiopathischer) und sekundärer Amyloidose. Briggs (G. W. Briggs, 1961) unterscheidet die folgenden Arten von Amyloidose: 1. Primär: a) generalisiert; b) Familie; c) respiratorisch - tumorartig (knotig) und diffus. 2. Sekundär. 3. Seniles Herz. 4. Amyloidose beim Myelom. 5. Tumorartige lokale Amyloidose (ohne Atemwege).

Nach Heller (N. Heller, 1966) gibt es drei Gruppen von Amyloidosen, in denen jeweils eine Reihe von Formen unterschieden werden:

I. Genetische (erbliche) Amyloidose: 1) familiäres Mittelmeerfieber (periodische Erkrankung); 2) familiäre Amyloidose mit Fieber, Urtikaria und Taubheit (McCle-Wells-Form); 3) neuropathisch mit einer primären Läsion der unteren oder oberen Extremitäten; 4) kardiopathisch.

II. Erworbene Amyloidose: 1) als Komplikation chronischer Infektionen (Bronchiektasie, Tuberkulose, Osteomyelitis), Kollagenerkrankungen (rheumatoide Arthritis und andere), bösartige Tumoren; 2) als Manifestation des multiplen Myeloms.

III. Idiopathische Amyloidose: 1) klassische primäre; 2) nephropathisch; 3) neuropathisch; 4) kardiopathisch; 5) lokalisiert.

Bei verschiedenen Formen in jeder Gruppe kann die Art der Ablagerung von Amyloid (periretisch oder perikollagen) unterschiedlich sein.

Hellers Klassifikation ist progressiver als Briggs 'Klassifikation. Es beschreibt genauer die Gruppe der idiopathischen Amyloidose, einschließlich der verschiedenen klinischen Varianten mit vorwiegender Schädigung der Nieren, des Nervensystems und des Herzens, zusätzlich zu der generalisierten Form der primären Amyloidose. Die Zuordnung zu einer unabhängigen Gruppe genetischer Amyloidose, deren Ursprung mit einer erblichen Enzymopathie verbunden ist, die den Defekt bei der Synthese fibrillärer Proteine ​​des Körpers bestimmt, ist gerechtfertigt. Unter den Formen der erblichen Amyloidose ist die Amyloidose bei periodischen Erkrankungen (familiäres Mittelmeerfieber) die häufigste, die besonders häufig bei Armeniern, Juden, Arabern beschrieben und autosomal-rezessiv vererbt wird. In diesem Fall kann Amyloidose die einzige Manifestation dieses genetisch bedingten Leidens (Phänotyp II) sein oder sich nach einer Periode von Fieber und Schmerzanfällen (Phänotyp I) entwickeln, die in beiden Fällen zu Nierenversagen führt. Ordnen Sie also auch eine Nut zu. Portugiesische Amyloidose, die mit vorherrschender peripherer Neuropathie fortschreitet und dominant übertragen wird, und Amyloidose mit vorherrschender Herzschädigung (kardiopathisch), die zum Tod durch Herzinsuffizienz führt.

Gafni (J. Gafni, 1964) reduziert die gesamte Vielfalt der erblichen Amyloidose auf drei klinische und morphologische Typen (Formen): 1) nephropathisch, manifestiert durch Proteinurie, nephrotisches Syndrom und Urämie am Ende der Krankheit; 2) neuropathisch, gekennzeichnet durch fortschreitende Polyneuritis mit Muskelatrophie, Impotenz, Darmstörungen und Kachexie; 3) kardiopathisch, das durch zunehmende Herzinsuffizienz gekennzeichnet ist.

Häufige Ursachen für erworbene (sekundäre) Amyloidose sind chronisch spezifische Infektionen (Tuberkulose, Syphilis), insbesondere chronische Eiterung (Osteomyelitis, Bronchiektasie), rheumatoide Arthritis, seltener Colitis ulcerosa, Lymphogranulomatose, Tumoren ("Krebsamyloidose")..

Die Gruppe der sekundären Amyloidose umfasst auch Perikollagenablagerungen des sogenannten Paraamyloids beim Myelom und der Waldenstrom-Makroglobulinämie, die mit der perversen Synthese von Globulinen durch Tumorzellen verbunden sind.

Es wurde gezeigt, dass bei der Entwicklung einer sekundären Amyloidose, die chronische Infektionen, Kollagenerkrankungen und chronische Glomerulonephritis kompliziert, die Rolle immunologischer (Autoimmun-) Reaktionen groß ist. Der Mechanismus der Bildung von Paraamyloid wird auf die Ablagerung von Paraprotein im Gewebe reduziert, das in das Reaktionsprotein - Protein oder Protein - Polysaccharid eintritt, was zur Ausfällung von unlöslichem Paraamyloid führt.

Die lokalisierte (lokale) Amyloidose, die der primären Amyloidose zugeschrieben wird, weist einige Merkmale auf. Das Amyloid fällt in die Schleimhaut von Nase, Rachen, Stimmbändern, Luftröhre und Bronchien, in die Wand der Blase und der Harnleiter, in die Fasern der Augenlider und der Zunge sowie in die Haut und bildet tumorähnliche Strukturen (tumorähnliches A.)..

Hellers Klassifikation sollte durch senile Amyloidose (eine Gruppe erworbener Amyloidose) ergänzt werden. Bei alten Menschen ist die Amyloidose des Gehirns, des Herzens und der Langerhans-Inseln am häufigsten, die nach Schwartz (P. Schwartz, 1970) eine charakteristische pathologische anatomische Triade darstellt, die zu seniler geistiger und körperlicher Degradation führt. Amyloidablagerungen in anderen Organen und Geweben alter Menschen sind viel seltener. Schwartz betrachtet senile Amyloidose als Alterskrankheit und glaubt, dass alte Menschen einen eindeutigen Zusammenhang zwischen A., Atherosklerose und Diabetes haben, die häufige Stoffwechselstörungen kombinieren.

Krankheitsbild

Das klinische Bild der Amyloidose ist vielfältig und hängt vom Ort und der Intensität der Amyloidablagerungen in den Organen, der Dauer der Krankheit und dem Vorhandensein von Komplikationen ab. Es wird besonders demonstrativ, wenn es die Nieren, das Herz, das Nervensystem und den Darm betrifft.

Amyloidose der Nieren

Die Nieren sind häufig sowohl bei sekundärer als auch bei primärer Amyloidose betroffen. Die allmähliche Ausbreitung von Amyloidablagerungen unter Beteiligung der Gefäßwand führt zu einer zunehmenden Proteinurie mit dem Einsetzen des nephrotischen Syndroms, einer Abnahme des Nierenblutflusses, einer glomerulären Filtration und der Entwicklung von nephrogener Hypertonie und Azotämie. In diesem Fall können Manifestationen der Grunderkrankung, die zu Amyloidose führt, wie rheumatoide Arthritis, periodische Erkrankungen, Lymphogranulomatose und andere, beobachtet werden und manchmal überwiegen, was die Erkennung von Amyloidose erschwert.

Patienten mit Amyloidose der Nieren klagen über allgemeine Schwäche, Appetitlosigkeit, Schwellung, die häufig zuerst an den Beinen auftritt; später breiteten sie sich im ganzen Körper aus und erschwerten das Atmen, die Verdauung und das Wasserlassen. Es gibt Schmerzen in der Lendengegend, besonders scharf und akut, mit Thrombose der Nierenvenen. Arterielle Hypertonie, Nierenversagen entwickeln sich.

Bei der Amyloidose kann die Oligurie der Periode großer Ödeme im Stadium des chronischen Nierenversagens durch Polyurie ersetzt werden, aber häufig bleibt die Oligurie mit Ödemen auch in der Endperiode der Krankheit bestehen. Manchmal tritt Durchfall auf. Bei einer signifikanten Läsion der distalen Tubuli kann eine übermäßige Ausscheidung von Natrium und Wasser im Urin beobachtet werden, wie bei der Nebennieren-Amyloidose (nephrogenes Insipidar-Syndrom) und der tubulären metabolischen Azidose.

Für die Nierenamyloidose ist eine Proteinurie charakteristisch (siehe), die sich bei allen Formen der Krankheit entwickelt, bei der sekundären Amyloidose jedoch am ausgeprägtesten ist. Gleichzeitig werden 2 bis 20 und sogar 40 g Protein pro Tag freigesetzt, hauptsächlich Albumin und in kleineren Mengen - Globuline, Glykoproteine, insbesondere α1-Glykoproteine ​​usw. Eine signifikante Proteinurie besteht weiterhin in der Entwicklung eines chronischen und sogar terminalen Nierenversagens.

Ein längerer Proteinverlust durch die Nieren, häufig mit geringerer Nahrungsaufnahme, verringerter Absorption und manchmal erhöhter Ausscheidung über den Magen-Darm-Trakt sowie einem erhöhten Proteinkatabolismus, führt zu Hypoproteinämie und Ödemen.

Ödeme entwickeln sich in der Regel recht früh und sind weit verbreitet und anhaltend. Die Abnahme des Albumin-Gehalts im Blut und die Zunahme der α2- und γ-Globuline sind besonders konstant - Dysproteinämie, die durch die Hauptkrankheit (aktive Tuberkulose, Verschlimmerung der rheumatoiden Arthritis) verschlimmert wird..

Es gibt eine Zunahme des Gehalts an Glykoproteinen und Lipoproteinen in den α1- bzw. β-Fraktionen bei gleichzeitiger Abnahme der Glykoproteine ​​in Albumin, der Gehalt an Serum-Immunglobulinen ändert sich und der Titer des Komplements nimmt ab. Oft wird der ROE stark beschleunigt und Sedimentproben ändern sich. Hyperlipidämie ist charakteristisch für einen hohen Cholesterinspiegel und eine signifikante Dominanz von β-Lipoproteinen im Blut. Hypercholesterinämie besteht normalerweise bei unterernährten Patienten (z. B. mit kavernöser Tuberkulose) sowie häufig im urämischen Stadium zusammen mit ausgeprägter Proteinurie und Ödemen.

Die Kombination von massiver Proteinurie, Hypoproteinämie, Dysproteinämie, Hypercholesterinämie und Ödem ist ein klassisches nephrotisches Syndrom, das für die Amyloidose der Nieren sehr charakteristisch ist und im Durchschnitt bei 60% der Patienten nach dem oft sehr langen latenten Stadium einer moderaten Proteinurie beobachtet wird. Das Auftreten eines entwickelten nephrotischen Syndroms kann durch eine interkurrente Infektion, Abkühlung, Trauma, Impfung, Arzneimittelexposition und Verschlimmerung der Grunderkrankung ausgelöst werden.

Bei Amyloidose werden auch Hyperfibrinogenämie, Hyperkoagulation mit der Entwicklung einer Nierenvenenthrombose und andere gefunden. Sie können auch Leukozytose im Blut, Anämie, Knochenmarkplasmazytose und nephrogenes Diabetes-Syndrom nachweisen.

Relativ häufig wird eine anhaltende Mikrohämaturie und manchmal eine Makrohämaturie sowie eine Leukozyturie ohne gleichzeitige Pyelonephritis festgestellt. Eine Lipidurie mit doppelbrechenden Kristallen im Urinsediment wird ebenfalls festgestellt..

Nach Ansicht einiger Kliniker ist der Übergang einer frühen ödematösen Periode mit geringer Proteinurie in das ödematöse Stadium und dann in die kachektische oder urämische Periode am typischsten für eine Nierenamyloidose. Die Nierenamyloidose beschreibt die Entwicklung der klassischen Bright-Krankheit.

Chronische Stadien des Nierenversagens (siehe) Alle Hauptmerkmale einer Konzentrationsstörung und einer Stickstoffausscheidungsfunktion der Nieren sind charakteristisch - eine Abnahme des spezifischen Gewichts des Urins, eine Abnahme der glomerulären Filtration, eine Verzögerung der Ausscheidung von Kreatinin und anderen stickstoffhaltigen Toxinen. Eine geschrumpfte Niere kann auch mit einer Panorama-Röntgen-, Scan- und Pneumoren-Technik nachgewiesen werden..

Die arterielle Hypertonie mit Amyloidose entwickelt sich häufiger parallel zur anhaltenden Azotämie, der Anämie, dh im Endstadium der Krankheit als Manifestation einer diffusen Nierenschädigung, kann aber auch zu Beginn der Erkrankung auftreten, was mit einer Schädigung der Nierengefäße verbunden ist.

Das anhaltende Vorhandensein einer arteriellen Hypertonie führt zu einer Hypertrophie des linken Herzens mit der Entwicklung einer Herzinsuffizienz. Die Fundusgefäße sind beteiligt. Eine maligne Hypertonie mit Blindheit und ein dramatisch verändertes EKG mit Amyloidose sind jedoch selten. Bei der Amyloidose ist auch ein Kollaps infolge infektiöser und thrombotischer Komplikationen oder einer fortschreitenden arteriellen Hypotonie aufgrund einer Nebennierenamyloidose möglich..

Amyloidose des Herzens

Bei der sekundären Amyloidose sind Herzschäden selten und bei der primären, einschließlich familiärer, idiopathischer und fortgeschrittener seniler Amyloidose, bei 80-100% der Patienten. Klinisch manifestiert sich die Amyloidose des Herzens in Form einer restriktiven Myokardiopathie, die durch eine moderate Gewichtszunahme (keine andere pathogenetische Erklärung) und eine fortschreitende Herzinsuffizienz gekennzeichnet ist, die gegenüber einer Behandlung mit Herzglykosiden schnell refraktär wird. Im EKG werden eine verringerte Spannung der QRS-Komplexe, verschiedene Verstöße gegen die intrakardiale Überleitung und andere Anzeichen einer Myokardschädigung festgestellt. Bei vielen Patienten wird eine Proteinurie festgestellt, die signifikant höher ist als bei einer stehenden Niere. Oft erkannte Hypoproteinämie, Hypoalbuminämie und Hyperglobulinämie mit normalem Cholesterin im Blutserum. Neben einer fortschreitenden Herzinsuffizienz mit Amyloidose des Herzens sind eine konstriktive Perikarditis und endokardiale Schäden möglich (als seltene Syndrome). Manchmal lagert sich das Amyloid in den Wänden der intramuralen Koronararterien ab und verengt deren Lumen. Dies kann sich in entsprechenden Veränderungen des Myokards im EKG einschließlich der fokalen Natur äußern.

Eine Reihe von Autoren haben Schilddrüsenamyloidose identifiziert. Die äußerlich verdichtete und vergrößerte Schilddrüse ähnelt gleichzeitig der Hashimoto-Thyreoiditis (siehe Hashimoto-Krankheit)..

Gastrointestinale Amyloidose

Informationen über die Häufigkeit der Beteiligung des Magen-Darm-Trakts an der Amyloidose sind umstritten. Die Häufigkeit der Schädigung des Magen-Darm-Trakts durch Amyloidose ist schwer zu bestimmen, da einige Symptome nicht mit der tatsächlichen Amyloidose verbunden sind, sondern mit den Krankheiten, auf deren Grundlage sie sich entwickelten.

Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts (Blähungen, verminderter Appetit, Darmfunktionsstörungen) können sich bereits im Anfangsstadium der Amyloidose befinden. Ein Indikator für die Niederlage der Darmkapillaren ist eine erhöhte Ausscheidung von mit I 131 markiertem Albumin aus dem Blut, Steatorrhoe.

Das Amyloidose-Malabsorptionssyndrom wird häufig beschrieben und ist mit der Ablagerung von Amyloid in der Darmschleimhaut verbunden (siehe Malabsorptionssyndrom). Durchfall infolge von Darmdysbiose sowie nephrotische Ödeme der Darmschleimhaut und ihre urämischen Veränderungen verschlechtern den Zustand der Patienten erheblich, da sie zu einer weiteren Abnahme der Ernährung, Veränderungen des Wasser- und Elektrolythaushalts führen. Oft festgestellte Verstopfung ist mit der Entwicklung einer Amyloidose in der Darmwand verbunden, die zu einer Verdickung und einem Verlust der motorischen Funktion führt.

Sigmoidoskopiedaten geben kein spezifisches Bild; Die histologische Untersuchung der Biopsieschleimhaut und das Vorhandensein von Amyloid sind wertvollere diagnostische Indikatoren. Die Literatur beschreibt eine Reihe von Fällen mit ausgeprägten Symptomen einer Schädigung des Magen-Darm-Trakts. Zu ihnen gehört die Makroglossie, begleitet von Dysarthrie (siehe), Dysphagie (siehe) und Schwierigkeiten beim Kauen. Fälle von Amyloidose werden mit Anzeichen einer Beteiligung der Speiseröhre, des Magens, mit schwerwiegenden motorischen Beeinträchtigungen, mit Schmerzen in der "epigastrischen" Region, Übelkeit, Anorexie und Erbrechen beschrieben. Massive Ablagerungen von Amyloid können zu einer Verstopfung des Blutgefäßlumens, lokalen Herzinfarkten und Blutungsgeschwüren führen. Es ist bekannt, dass die Häufigkeit von Leberschäden das dritte Organ (nach Milz und Nieren) bei Amyloidose ist. Es gibt keinen signifikanten Unterschied in der Art der Pathotopographie von Amyloid in der Leber und in den klinischen Manifestationen verschiedener Arten von Amyloidose. Eines der pathognomonischen Symptome ist die Hepatomegalie. In der Regel ist die Leber dicht mit einem spitzen Rand, schmerzlos beim Abtasten.

Hepato- und Splenomegalie können auch mit den Besonderheiten des Verlaufs jener Krankheiten verbunden sein, bei denen sich eine Amyloidose entwickelte (z. B. rheumatoide Arthritis, septische Endokarditis, Herzinsuffizienz). Eine Amyloidose der Leber geht normalerweise nicht mit Funktionsstörungen einher: Gelbsucht und portale Hypertonie sind kasuistisch selten; Die Aktivität von Enzymen (einschließlich Transaminasen) ändert sich nicht, der Test mit Bromsulfalein und Scans werden nicht geändert. Mit der umgekehrten Entwicklung der Amyloidose kann sich die Leber zu normalen Größen zusammenziehen. Die Leberbiopsie hat diagnostische Vorteile gegenüber anderen Methoden.

Die Amyloidose der Bauchspeicheldrüse ist wenig ausgeprägt. Manchmal können bei solchen Patienten vorübergehende kleine Glukosurie und Veränderungen der Aktivität einiger Enzyme - Trypsin und andere - festgestellt werden..

Läsionen des Nervensystems mit Amyloidose

Schwere neurologische Symptome sind charakteristisch für bestimmte Formen der genetisch bedingten Amyloidose, wenn das klinische Bild schweren Symptomen der Multiplen Sklerose ähnelt und einen frühen Verlust der Temperaturempfindlichkeit, gestörtes Wasserlassen, Impotenz, fortschreitende Lähmung der unteren Extremitäten und Ausbreitung trophischer Störungen umfasst. Bei der sekundären Amyloidose tritt eine Schädigung des Nervensystems normalerweise im terminalen (urämischen) Stadium der Krankheit auf.

Hereditäre Amyloidose wurde erst in den letzten Jahren isoliert, und bisher gibt es kein vollständiges Bild des Krankheitsbildes. Es gibt Versuche, erbliche Formen zu Gruppen zusammenzufassen (siehe oben).

Primäre Harnamyloidose

Zusätzlich zu einer systemischen Läsion der Amyloidose der Nieren - sekundär (aufgrund eines chronischen, pathologischen Prozesses) - gibt es eine primäre Amyloidose der Urogenitalorgane - idiopathisch, lokalisiert gemäß Hellers Klassifikation (N. Heller, 1966)..

Die ersten Beschreibungen davon wurden Ende des 19. Jahrhunderts von Pathologen gemacht. Khvalla (R. Chwalla, 1932) wurde erstmals klinisch primär anerkannt

Amyloidose der Blase und der Prostataharnröhre.

Bis 1976 wurden in der Literatur etwa 180 Beobachtungen der primären Amyloidose des Urogenitalsystems beschrieben. Es wurde im Nierenbecken, im Harnleiter, in der Blase, in der Harnröhre, in den Samenbläschen, in der Prostata, im Hoden und im Penis gefunden. Am häufigsten sind die Blasen- und Samenbläschen betroffen. Die meisten Patienten sind über 60 Jahre alt; häufiger werden Männer krank.

Die Ätiologie der lokalisierten primären Amyloidose ist weitgehend unbekannt. Einige Forscher betonen die Bedeutung des senilen Faktors, da die Häufigkeit dieser Krankheit mit dem Alter deutlich zunimmt; andere Autoren stellen eine häufige Kombination von Tumor und Amyloidose fest. (V. V. Serov, A. Yu. Gritsman, 1975).

Die Diagnose basiert auf Proben mit Farbstoffen (Kongorot, Methylenblau usw.), obwohl die Ergebnisse dieser Proben inkonsistent sind, sowie auf einer Biopsie.

Es gibt keine konservative Behandlung der primären Amyloidose der Urogenitalorgane. Die Art der Operation hängt von der Lokalisierung des Prozesses ab.

Die Prognose nach der Operation ist in der Regel günstig..

Primäre Nierenbeckenamyloidose ist selten. Klinisch manifestiert es sich als Pyurie, Hämaturie. Die Nierenfunktion ist beeinträchtigt, bei bilateralen Schäden kann sich ein Nierenversagen entwickeln. Auf Röntgenaufnahmen werden je nach Lage der Nieren Schatten, bei denen der Verdacht auf Steine ​​besteht (aufgrund der Verkalkung von Amyloidablagerungen) und Füllungsfehler festgestellt werden. Die Diagnose wird häufiger nach einer Nephrektomie (siehe) oder einer Autopsie gestellt. Im Becken findet sich eine Verdichtung und Verdickung der mit winzigen Ablagerungen ausgekleideten Wand. Zusätzlich zu einer Nephrektomie kann auch eine organerhaltende Operation durchgeführt werden - Entfernung einer verkalkten Amyloidläsion aus dem Becken und Nephrostomie (siehe), wie von G. Chisholm et al. (1967).

Eine primäre ureterale Amyloidose ist ebenfalls selten. Die Krankheit kann sich in jedem Alter entwickeln, häufiger bei Frauen, betrifft nur den Beckenharnleiter.

Diagnosezeichen: Schmerzen in der Lendengegend und Hämaturie; Röntgen - Es wird ein Füllungsfehler oder eine Stenose des Harnleiters festgestellt, oberhalb derer sich die Ausdehnung des Harnleiters und des Beckens befindet. Mit Zystoskopie ein Bild von hämorrhagischer Blasenentzündung und Schwellung der Blasenschleimhaut um den Mund des betroffenen Harnleiters. Die Differentialdiagnose sollte mit einem Tumor, Endometriose, Uretertuberkulose durchgeführt werden. Während der Operation wird eine scharfe Verdichtung und Verdickung des betroffenen Uretersegments festgestellt. Die Intervention besteht in der Resektion des Ureters und der Anwendung der Ureterocystoanastomose - direkt oder nach der Boari-Methode (siehe Boari-Operation, Ureterocystoneostomie)..

Die primäre Amyloidose der Blase wurde erstmals von Solomin (P. Solomin, 1897) beschrieben, der während einer Autopsie in der Blase einen „Tumor“ entdeckte, der sich während der Histoluntersuchung als Amyloid herausstellte.

In der heimischen Literatur wurde diese Krankheit von C. A. Sinkevichus und L. Yu. Lutkus (1966) beschrieben. In der Weltliteratur wurden über 80 Beobachtungen veröffentlicht. Amyloid lagert sich hauptsächlich in der submukosalen Schicht der Blase, in den Wänden der Blutgefäße und zwischen den Muskelfasern ab. Makroskopisch - tuberöse Bildung mit Ulzerationen der Schleimhaut, die sehr an ein malignes Neoplasma erinnern.

Das häufigste Symptom ist eine Hämaturie, die durch die Ablagerung von Amyloid in den Wänden von Blutgefäßen verursacht wird, die ihre Kontraktionsfähigkeit verlieren. Weniger häufig beobachtete Dysurie, dumpfe Schmerzen in der Lendengegend. Mit Zystoskopie - tuberöse tumorartige Formationen von gelber Farbe, die allmählich eine dunkelrote Farbe annehmen und nekrotische Veränderungen im Zentrum mit einer hämorrhagischen Zone um den Umfang erfahren. Auf dem Röntgenbild - ein für das Neoplasma charakteristischer Füllungsfehler.

Bei den meisten Patienten wird fälschlicherweise Blasenkrebs diagnostiziert, seltener Blasenentzündung, Endometriose, Malakoplakii, Tuberkulose und Hämangiome.

Die Hauptrolle bei der Erkennung der Krankheit spielt eine Biopsie (einschließlich endovaskulärer) und während der Operation - Histol - eine Untersuchung der Blasenwand.

Chirurgische Behandlung: Segmentale Resektion der Blase. Gelegentlich - bei vollständiger Schädigung der Blase durch Amyloidose - wird eine Zystektomie durchgeführt (siehe).

Primäre Amyloidose der Harnröhre. Amyloid lagert sich in Form kleiner tumorähnlicher Knoten unter dem vorderen Epithel ab und verengt das Lumen der Harnröhre. Die Symptome der Krankheit, wie Veränderungen im Urethrogramm, ähneln den Anzeichen eines Harnröhrentumors. In einigen Fällen wird die Krankheit mit Krebs verwechselt und nur eine Biopsie bringt Klarheit in die Diagnose. Die wirksamste Behandlung ist die Kürettage [Tripati, Desotels (V.N. Tripathi, R.E. Desautels), 1969].

Die Amyloidose der Prostata wurde früher als zufälliger pathologischer Befund angesehen, findet sich aber auch in der Keilpraxis. Die sogenannten Amyloidzellen der Prostata (Corpora Amylacea Prostatae) haben nichts mit Amyloidose zu tun und sollten bei der Diagnose nicht berücksichtigt werden. Amyloid wird im Epithel der Kanäle der Prostata oder in Blutgefäßen abgelagert; Gefäßschäden bei älteren Patienten können bei Operationen an der Prostata zu starken Blutungen führen.

Die Hauptmethode zur Diagnose der Krankheit ist eine Biopsie, und die am besten geeignete Behandlung ist die Resektion der transurethralen Drüsen (siehe Prostata-Adenom)..

Primäre lokale Amyloidose von Samenbläschen. Die Amyloidablagerung ist normalerweise signifikant und nimmt einen tumorähnlichen Charakter an. Die Krankheit ist oft asymptomatisch, aber das Auftreten von Hämospermie bei älteren Menschen und im senilen Alter (in Abwesenheit anderer Ursachen, die sie verursachen) kann durch Amyloidose der Samenbläschen erklärt werden.

Es ist notwendig, Amyloidose mit einem Tumor, Tuberkulose, einem unspezifischen Entzündungsprozess in den Samenbläschen zu unterscheiden. Die Behandlung ist symptomatisch. Selten beobachtete spontane Regression pathologischer Veränderungen.

Primäre testikuläre Amyloidose ist selten. Es ist notwendig, es mit einem Tumor zu differenzieren, was durch eine Biopsie des Hodens erreicht wird.

Behandlung - eine Orchiektomie oder eine Hodenresektion (siehe).

Die primäre Amyloidose des Penis ist eine äußerst seltene Erkrankung (nur eine Beobachtung wird mit der Lokalisierung des Prozesses am Kopf des Penis beschrieben)..

Zerebrale senile Amyloidose

Das Konzept wurde 1942 in die pathologische Anatomie des Gehirns Divry (P. Divry) eingeführt.

Das wichtigste Stadium bei der Untersuchung der senilen Hirnatrophie war die Entdeckung im Jahr 1892. Block (P. Blocq) und G. Marinescu verteilten sich um die Gefäße der Großhirnrinde aus kleinen Knötchen oder abgerundeten Körpern mit einem Durchmesser von etwa 60 Mikrometern. Sie werden senile Plaques genannt. Die amyloide Natur seniler Plaques und andere Manifestationen der Gehirnamyloidose wurden von Divry entdeckt und untersucht. Er zeigte, dass senile Plaques alle physikochemischen Eigenschaften von Amyloid besitzen und mit der Wand kleiner Gefäße assoziiert sind. Meningovaskuläre und cerebrovaskuläre senile Amyloidose sowie senile Amyloidose des Ependyms der Ventrikel und des Gefäßplexus.

Elektronenmikroskopische Untersuchungen von Biopsiematerialien, die dem Gehirn mit einer Nadel in Gefäßen und senilen Plaques in den frühesten Stadien ihrer Entwicklung entnommen wurden, ergaben Amyloidfibrillen, die denen bei sekundärer, primärer und experimenteller Amyloidose ähnlich waren.

Amyloidfibrillenmassen wurden im Zentrum der extrazellulären Plaques und in benachbarten Mikroglia-Zellen gefunden, was auf ihre Beteiligung an der Produktion von Amyloidfibrillenprotein hinweist. Die Ultrastruktur von Alzheimer-Neurofibrillen-Verwicklungen wird durch die sogenannten verdrillten Röhren dargestellt. Der Ursprung dieser Formationen bleibt unklar (eine Veränderung der Mikrotubuli, die Bildung eines neuen Proteins), aber der Zusammenhang mit Amyloidose wird verworfen.

Schwartz (P. Schwartz) klassifiziert die zerebrale senile Amyloidose nicht als sekundär oder primär, da es sich um eine eigenständige Form mit einer vorherrschenden Läsion des Gehirns, des Herzens, der Blutgefäße und der Bauchspeicheldrüse handelt (sogenannte Schwartz-Triade)..

Atrophie der Großhirnrinde und Wassersucht sind charakteristisch für zerebrale senile Amyloidose. Das Gehirngewicht ist deutlich reduziert. Dropsy führt zur Transluzenz des Trichters des Gehirns. Es wird eine deutlich ausgeprägte Kachexie festgestellt. Umfrageflecken (Hämatoxylin-Eosin und Nissl) zeigen seltene rosa und blaue Flecken von Plaques. Amyloid wird unter Verwendung des roten Kongo in einer alkalischen Lösung nachgewiesen, gefolgt von der Untersuchung von Arzneimitteln in polarisiertem Licht; Die Fluorochromierung von Schnitten mit Thioflavin S oder Thioflavin T und Thiazinrot nach Heitinger und Geyser gilt als selektive Methode zum Nachweis von Amyloid. Die Verbindung seniler Plaques mit Kapillaren wird nach Snesarev mittels Scheibenimprägnierung gut nachgewiesen.

Prognose

Die Prognose hängt von der Art der Krankheit ab, bei der sich eine Amyloidose entwickelt hat, von Komplikationen, die sowohl mit der Grunderkrankung als auch mit der Amyloidose selbst oder mit der Behandlung (Verwendung von Kortikosteroiden) verbunden sind. Das Vorhandensein einer weit verbreiteten Lymphogranulomatose, eines inoperablen Tumors und eines Myeloms bestimmt in naher Zukunft nach dem Auftreten einer Proteinurie die Malignität und das tödliche Ergebnis einer Amyloidose.

Diagnose

Die Diagnose einer primären systemischen, erblichen Amyloidose basiert auf einer gründlichen genetischen Analyse. Das Vorhandensein der Krankheit bei anderen Familienmitgliedern oder in mehreren Generationen löst das Problem zugunsten der erblichen Natur der Krankheit. Die senile Amyloidose zeigt polymorphe klinische Manifestationen in Abhängigkeit von der Lokalisation der Amyloidablagerungen und der Organfunktionsstörung.

Das Auftreten und Fortschreiten der Proteinurie, das Auftreten eines nephrotischen Syndroms oder eines Nierenversagens, wenn das Wesen der Nephropathie unklar bleibt oder wenn eine anhaltende schwere Herzinsuffizienz, eine Neuropathie, die aus anderen Gründen nicht erklärt wurde, in erster Linie über Amyloidose nachdenken.

Die Wahrscheinlichkeit einer Diagnose einer Amyloidose steigt mit dem Nachweis einer Hepato- und Splenomegalie.

Die zuverlässigste Methode zur Diagnose von Amyloidose ist die Biopsie von Organen (Nieren, Rektalschleimhaut, Zahnfleisch, Lymphknoten, Leber), mit deren Hilfe die Grunderkrankung erkannt werden kann, bei der sich Amyloidose (Tuberkulose, bösartiger Tumor) entwickelt hat. Eine Nierenbiopsie konnte einige Jahre vor Beginn der Proteinurie Amyloid in der Markschicht nachweisen, wodurch wir die präklinische Periode der Krankheit identifizieren und die Frage nach der rechtzeitigen Prävention von Amyloidose aufwerfen konnten.

Behandlung

Die Behandlung von Amyloidose ist meistens die Behandlung von Nierenerkrankungen, die im Stadium des nephrotischen Syndroms festgestellt wurden. Bei ausreichender Stickstoffausscheidungsfunktion der Nieren wird eine vollwertige Ernährung mit Natriumchloridbeschränkung verschrieben, das gestörte Elektrolythaushalt reguliert, Diuretika und blutdrucksenkende Medikamente sorgfältig eingesetzt. Bei Nierenversagen wird das gesamte Arsenal der bei Urämie verwendeten Medikamente verwendet. Im Stadium des terminalen Nierenversagens ist eine Hämodialysebehandlung angezeigt. Weitere Perspektiven für die Behandlung von Amyloidose offen mit Nierentransplantation.

Die verfügbaren Daten zur Pathogenese der Amyloidose ermöglichen es uns, die folgenden Hauptbehandlungsmethoden zu skizzieren: 1) Eliminierung von Faktoren, die zur Bildung von Amyloid beitragen; 2) Hemmung der Amyloidproduktion; 3) Effekte, die zur Resorption von Amyloid führen.

Es sollte betont werden, wie wichtig eine aktive Behandlung der Grunderkrankung ist, bei der sich Amyloidose entwickelt hat. Dies gilt für die sekundäre Amyloidose bei chronischen Infektionen und suppurativen Prozessen..

Wenn der Fokus der chronischen Eiterung entfernt wird, verbessert die Verwendung großer Dosen von Antibiotika und Sulfonamiden manchmal den Zustand des Patienten und die Indikatoren für die Nierenfunktion so sehr, dass wir über die umgekehrte Entwicklung der Amyloidose sprechen können. Beispielsweise führte die Entfernung eines bösartigen Tumors der Nieren innerhalb von 20 Monaten zu einer Verringerung der Größe der Amyloidleber (die Diagnose wurde histologisch bestätigt). Die aktive Behandlung einer verlängerten septischen Endokarditis verursachte die Resorption von Amyloid im Lebergewebe, die durch wiederholte Biopsien festgestellt wurde.

Es ist möglich, dass die Langzeitanwendung von Arzneimitteln der Rohleber- und 4-am1-Chinquolin-Serie als pathogenetische Methode zur Beeinflussung der Entwicklung von Amyloidose dient. Wir sprechen über die zusätzliche Einführung bestimmter Aminosäuren, Enzyme und synthetischer Malariamittel wie Chingamin (Delagil), die die Funktion des Retikuloendothels beeinflussen und zur Hemmung der Bildung und möglicherweise zur Resorption von bereits ausgefälltem Amyloid beitragen.

Die Einführung von Kortikosteroiden, Zytostatika und antiplymozytischem Serum bei Amyloidose ist nicht gezeigt.

Amyloidose der Haut

Hautamyloidose ist die Ablagerung von Amyloidmassen in verschiedenen Hautschichten. Es gibt eine lokalisierte und systemische Amyloidose der Haut, primär und sekundär.

Die primäre lokalisierte Amyloidose der Haut (nur die Haut ist betroffen) weist die folgenden Sorten auf:

1. Amyloidflechte - Flechte Amyloidosus (Freudenthal) oder Amy-Loidosis cutis localis nodularis et dissemuiata (Gutmann) - zahlreiche, kleine, eng beieinander liegende, aber nicht verschmelzende, dichte, teilweise glänzende, halbtransparente, konische oder flache Knötchen mit normaler Hautfarbe oder bläulich violett. Sie sind auf der Streckfläche der Extremitäten lokalisiert, hauptsächlich im Bereich der Beine (tsvetn. Abb. 5). Die Krankheit geht mit schmerzhaftem Juckreiz einher. Infolge ständiger Kratzer kommt es zu einer ausgeprägten Lichenisierung und häufig zu einer Narbenatrophie der betroffenen Haut („Biopsie Pruritus“)..

2. Amyloidose der gefleckten Haut - Amyloidosis maculosa (Palitz, Peck) - einzelne oder mehrfache, runde oder lineare, leicht ansteigende rosa-braune Flecken von geringer Größe, die häufiger auf der Haut der Gliedmaßen lokalisiert sind. Juckreiz ist nicht konstant.

3. Tumorartige Amyloidose der Haut - Tumorartige Formationen unterschiedlicher Größe, einzeln oder mehrfach, befinden sich in der Dermis und Hypodermis, meist im Gesicht, in der Brust und im Genitalbereich. Die Haut über ihnen ist atrophisch, knittert leicht, ähnelt Seidenpapier; Blasen mit einem schlaffen Reifen und transparentem Inhalt können sich darauf bilden.

Ältere Männer leiden häufig an einer primär lokalisierten Amyloidose der Haut, wobei Krankheitsfälle in mehreren Generationen bekannt sind.

Sekundär lokalisierte Amyloidose der Haut - Ablagerung von Amyloid in der Haut, die zuvor von anderen Dermatosen betroffen war (seborrhoische Warzen, Keratosen, trophische und pyodermische Geschwüre, Morbus Bowen und andere)..

Das primäre systemische Hautamyloid - Amyloidosis cutis metabolica (Königstein) - Ablagerung von Amyloid in der Haut während der allgemeinen Amyloidose mit Schädigung der inneren Organe (siehe oben). Es ist gekennzeichnet durch das Auftreten verschiedener Hautausschläge auf der blassen, porzellanartigen Haut: a) glatte, wachsartige kleine Papeln, Hautfarbe oder gelblich, im Gesicht, insbesondere im Bereich der Augenhöhlen, des Halses und der Genitalien (Farbe. Abb.), Oft mit einer hämorrhagischen Komponente; b) glatte, dichte, gelbliche Plaques unterschiedlicher Größe, häufig auf der Haut von Gliedmaßen; c) Knoten und Tumorformationen mit einer vorherrschenden Stelle am Körper; d) Purpura (Petechien, Ekchymose) in der Regel im Gesicht, am Hals, an den Schleimhäuten. Darüber hinaus Alopezie, in der Regel universell; Dystrophie der Nägel (die Nagelplatten werden stumpf, spröde, Anonychie ist möglich); weiße Akanthose (Sorro) - Warzenwachstum und Verdickung der Haut in den Falten, ähnlich wie bei Acanthosis nigricans (siehe), jedoch hypochrom; Erythrodermie eines gelblich-roten Farbtons ["orange Mann" (Gougerot, Grupper)], Makrocheilie, Makroglossie, Xerostomie. Juckreiz fehlt normalerweise. Sekundäre systemische A. Haut ist äußerst selten.

Histopathologie. Amyloidmassen können sich in der papillären Schicht der Dermis direkt unter der Epidermis ablagern (Amyloidflechte, gefleckte Amyloidose der Haut) oder sich diffus in der Dermis und im Hypoderm um die Talgdrüsen und Haartaschen befinden und die tiefen Gefäße der Dermis durch Perikollagen-Haut beeinflussen (siehe oben Primäre systemische Amyloidhaut) ).

Zur Bestätigung der Diagnose einer Hautamyloidose wird ein Test mit Kongorot (Marchionini - John) verwendet, bei dem eine 1,5% ige Lösung von Kongorot (1 ml subkutan oder 0,1 ml intradermal) in die betroffene Haut injiziert wird. Bereiche mit Amyloidablagerung nach 24 bis 48 Stunden sind deutlich und dauerhaft rot gefärbt, und die umgebende Haut ist sehr schwach.

Der Verlauf der Amyloidose der Haut ist chronisch. Die Prognose für lokalisierte Formen ist günstig, bei systemischer Amyloidose der Haut - abhängig vom Grad der Schädigung der inneren Organe. Hautamyloidose sollte mit Neurodermitis, Lichen planus, Sklerodermie unterschieden werden.

Die Behandlung ist oft nicht schlüssig. Vitamin A-Konzentrat, Antimetaboliten, Diathermokoagulation und Strahlentherapie werden empfohlen. Extern verschriebene Gelatine-Zink-Verbände.

Amyloidose bei Kindern

Kinder leiden selten an einer allgemeinen Amyloidose, bei Neugeborenen wird sie fast nie gefunden. Bei Kindern im Vorschul- und Schulalter entwickelt sich Amyloidose als Komplikation (sekundäre Amyloidose) und seltener außerhalb einer Krankheit (primär).

Im Urin Urobilin, leichte Proteinurie. Anämie, Leukopenie, Thrombozytopenie. Erhöhte Aldolase, Transaminase, veränderte Sedimentproben. Hypoalbumämie, Hypergammaglobulinämie. Langsame Eliminierung von Bromsulfalein. Bei einer Leberbiopsie wird keine Amyloidablagerung festgestellt

Amyloidose tritt bei Kindern häufiger bei rheumatoider Arthritis auf, viel seltener bei Osteomyelitis, Tuberkulose, systemischem Lupus erythematodes, bösartigen Tumoren, Lymphogranulomatose und periodischen Erkrankungen.

Die Häufigkeit der Amyloidose bei Kindern mit rheumatoider Arthritis liegt zwischen 2,7 und 15,6%, im Durchschnitt bei 5%.

M.P. Matveyev et al. Aufgedeckte Amyloidose bei Kindern mit Nephritis mit schwerem nephrotischem Syndrom (3,7% der Fälle).

Laut B. M. Kavaliv war die Amyloidnephrose bei Kindern mit osteoartikulärer Tuberkulose zehnmal seltener als bei Erwachsenen (ca. 0,2%)..

Amyloidose bei Kindern ist schwierig und schreitet schneller voran als bei Erwachsenen. Bei Patienten mit der kürzesten Dauer der Grunderkrankung wird eine isolierte Schädigung der Nieren, Milz oder Leber beobachtet.

Bei Kindern sind hauptsächlich die Nieren betroffen. Proteinurie tritt ohne pathologische Elemente im Sediment auf. Zunächst ist es instabil und unbedeutend, mit Glomerulonephritis - anhaltend. Später nimmt die Proteinurie tendenziell zu, und das Urinsediment ist spärlich, mit Mikrohämaturie, Mikroleukozyturie und einzelnen hyalinen und körnigen Zylindern. Die Blässe der Haut nimmt allmählich zu, Hepatomegalie, Splenomegalie treten auf, beschleunigter ROE, Thrombozytose bleibt erhalten. Es wird eine anhaltende Dysproteinämie aufgrund eines Anstiegs der α2-Globuline beobachtet. Mit fortschreitender Amyloidose treten Ödeme, Proteinurie, Polyurie, Nykturie und Hypostenurie auf. Die Α-Globulinämie nimmt in geringerem Maße zu - die β-Globulinämie. Hypoproteinämie, Hypoalbuminämie verstärkt sich. Bei den meisten Kindern wird seltener eine Hyperlipidämie festgestellt - eine Hypercholesterinämie. Im Blut beschleunigte ROE, neutrophile Leukozytose, Anämie. In Zukunft nimmt die Azotämie zu, es tritt ein hämorrhagisches Syndrom auf, es entwickelt sich eine Urämie.

Bei rheumatoider Arthritis lassen mit fortschreitender Amyloidose, einer Zunahme der humoralen Indikatoren für die Aktivität des Prozesses exsudative Phänomene in den Gelenken nach. Bei einer periodischen Erkrankung tritt häufig eine Hypertonie und seltener ein Hepatolienal-Syndrom auf. Bei anderen Kollagenerkrankungen geht die Amyloidose normalerweise nicht mit einem nephrotischen Syndrom einher oder ist mild.

Für die Früherkennung von Amyloidose ist die elektrophoretische Untersuchung von Serumproteinen und die Organbiopsie von großer Bedeutung. Ein Test mit Kongorot ist nicht sehr empfindlich, sollte aber für die Differentialdiagnose verwendet werden..

Differentialdiagnose der Amyloidose bei Kindern - siehe Tabelle.

Differentialdiagnose von Amyloidose und anderen klinisch ähnlichen Erkrankungen bei Kindern
KrankheitAlterAnamneseKlinische ManifestationenFließenLabortestdaten
Amyloidose mit nephrotischem SyndromVorschule, SchuleChronische suppurative Prozesse, chronische Infektionen, z.B. Tuberkulose, rheumatoide Arthritis - Still-Krankheit usw..Das Auftreten der ersten Anzeichen einer Amyloidose in ein bis drei Jahren nach Ausbruch der Grunderkrankung. Allmähliche Entwicklung von Ödemen. Vergrößerte Leber und Milz sind glatt und dicht. Am Ende der Krankheit hämorrhagisches SyndromLang, progressivZu Beginn der Krankheit vorübergehende Proteinurie, dann massiv; α2-Globulinämie, Hypalbuminämie, selten Hypercholesterinämie. Beschleunigter ROE, Leukozytose, Thrombozytose. Frühzeitige Verletzung der Konzentrationsfähigkeit der Nieren. Positiver Test mit Kongorot. Bei einer Punktionsbiopsie der Nieren wird eine Amyloidablagerung beobachtet
Angeborene LipoidnephroseDie ersten Lebensmonate oder 1-2 JahreAngabe der familiären Natur der Krankheit. Mütterliche NierenerkrankungAllmähliche Entwicklung von ÖdemenWellenstromMassive Proteinurie. Hypercholesterinämie. Das Fehlen von biochemischen und labortechnischen Anzeichen der Aktivität des Prozesses. Bei einer Nierenbiopsie werden mikrozystische Veränderungen im Nierengewebe beobachtet.
Diffuse Glomerulonephritis (nephrotische Form)Öfter in der VorschuleEntwickelt sich 1-3 Wochen nach Halsschmerzen, Verschlimmerung von Mandelentzündung, Scharlach, akuter AtemwegserkrankungDie rasche Entwicklung von peripheren und abdominalen Ödemen, 1-3 Wochen nach der Infektion, eine Zunahme der LeberScharf oder winkteSchwere Proteinurie, Hypoproteinämie, α-Globulinämie, Hypercholesterinämie
LeberzirrhoseJedes AlterEs entwickelt sich häufiger nach Morbus BotkinTrockene Haut, Kratzer, Dystrophie. Leber mit steiniger Dichte, unebenem Rand, oft vergrößerte Milz. Ausgeprägtes venöses Netzwerk am Bauch. Aszites tritt zuerst auf und schwillt dann in der oberen Körperhälfte anLangsamBeschleunigter ROE. Mit einer Punktionsbiopsie der Nieren Daten für membranöse und membranös-proliferative Nephritis

Bei der Amyloidose wird die Behandlung des ihrer Entwicklung zugrunde liegenden pathologischen Hauptprozesses durchgeführt. Eine frühzeitige Behandlung und Beseitigung der Grunderkrankung kann zur umgekehrten Entwicklung einer Amyloidose führen.

Mit der Entwicklung des nephrotischen Syndroms wird die Behandlung entsprechend den klinischen Symptomen angewendet.

Kürzlich wurden zur Behandlung von Amyloidose Arzneimittel der 4-Aminochinolin-Reihe verwendet (Chloroquin, Rezokhin, Delagil usw.). Die Frage der Verwendung von Steroidhormonen bleibt umstritten. Nach Ansicht der meisten Autoren sind Corticosteroid-Medikamente bei der Behandlung von Amyloidose nicht sehr wirksam..

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